虽然经研究发现，抗凝血因子Ⅷ（FⅧ）抗体的阳性率极底，但是这种自身抗体却不容忽视，它常是抑制机体凝血系统的zui主要因素。
血栓形成与止血委员会曾对在过去的十年中经118名内科医师确诊的215名带有FⅧ：C抑制因子的非血友病患者进行一项深入地调查。发现有46％的人没有明显的临床症状，但随着年龄的增长，其自身抗体增多的危险性也随之增大，17％的带有自身抗体的患者年龄在50～60岁之间，48％的患者年龄超过60岁。
大约有l／3的人体内的抗FⅧ自身抗体能自行消失，但大多数情况下，它可以在体内潜伏数年直至引发严重的危及生命的出血。虽然，已有几种疗法可以稍减少这种自身抗体的产生，但是，总体而言疗效不够理想。

1．定义 FⅧ是参与凝血旁路途径中一种至关重要的糖蛋白。在没有磷脂和钙离子的参与下，它和凝血因子Xa（FXa）可以共同作用于·FX的酵解过程。缺乏FⅧ或其完整分子将会导致诸如血友病A（一种仅发生于男性中的X一联疾病，且概率为l／10 000）等出血性疾病的产生。

2．特性 FⅧ有两种形式，天然型和基因重组型，而且普通的凝血分析和染色分析很难区分出这两种类型分子。由于基因重组型分子是全长的，而天然型分子为其片段，研究者推测它们会结合不同的自身抗体，所以免疫分析法有望能区分这两种类型分子。
天然型FⅧ分子是一含2 332氨基酸的单一的多肽链，其全部氨基酸序列已测定。通过克隆FⅧ并表达于哺育动物细胞中研究发现，其分子中有一包含2351个氨基酸单链前体的开放阅读框，而且此结构中又有19个氨基酸单肽可以异位到胞质内质网上，并进行糖基化加工。一个FⅧ分子糖基化zui大程度可达到330kd／MW。
FⅧ分子有A、B、C三个区。其中A区有两个部分：A1（1～329氨基酸）和A2（380～711氨基酸），它们被一在功能上*的酸性区域所分隔。A1、A2组成了FⅧ的重链（92kD／MW）。而轻链主要由A3（1649-2091氨基酸）、C1和C2组成（80kD／MW）。重链和轻链的连接区为B区（含948氨基酸，且包含80％的糖基化位点），从而因B区的构成不同，产生两种不同类型的内源性分子。一种构型是A片段的3倍，包含30％的序列相似性。另一种构型是C片段的两倍，含有羧基末端。因此，整个FⅧ分子结构是一线性构型，即A1-A2-B-A3-C1-C2。由于B区对于FⅧ分子功能是可有可无的，所以一些截短的FⅧ分子在结构上*去除B区或用一合成肽部分取代B区。
循环型FⅧ是异二聚体形式，它可以通过蛋白酶水解其前体而获得。FⅧ的三个主要酶解位点对其活性而言是至关重要的：位于A1和A2区之间的酸性区域；位于A2区的羧基末端；位于B区和A3区连接点的轻链酸性区的羧基末端。因此，循环中存在的FⅧ的活性形式一异三聚体。其可以进一步被凝血酶、FXa、活性蛋白C水解而灭活。这些FⅧ分子的不同活性形式能够影响其与特异性抗体的结合。

3．来源 天然型FⅧ分子由肝脏产生。基因重组型FⅧ则是通过用全长或部分的DNA表达载体转染中国仓鼠细胞（CHO）或幼鼠肾脏细胞而产生。

4．纯化 先对献血者的血浆进行冷沉淀得到FⅧ样品，再经过过滤、离子交换或亲和层析、免疫亲和层析、染色分析等一系列方法除去杂质蛋白。其中免疫亲和层析法是将含FⅧ的冷沉淀物经过一预先交联抗FⅧ的鼠单克隆抗体或VWF的交换柱，将其结合物洗脱后，再经过一离子交换柱以除去鼠免疫球蛋白杂质